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Elaboran un mapa del funcionamiento de las enzimas

Describe con precisión el instante de máxima energía de la catálisis


Científicos de la Universidad Jaume I de Castellón y de la Universidad de Valencia han elaborado un mapa del funcionamiento de las enzimas, las moléculas que ejercen de catalizadores de procesos químicos en los seres vivos. Es la primera vez que se describe de forma tan precisa el proceso de la catálisis, incluyendo el momento de máxima energía, que dura solo la milbillonésima parte de un segundo.





Una reacción química catalizada por una enzima. Fuente: Nature Chemistry.
Una reacción química catalizada por una enzima. Fuente: Nature Chemistry.
Conocer el funcionamiento de las enzimas resulta clave para controlar los procesos químicos en los que intervienen estas macromoléculas biológicas con infinidad de aplicaciones en campos como la medicina y la industria.

La química computacional ha permitido por primera vez dibujar el “mapa cartográfico” de las enzimas durante el proceso de catálisis, incluido el momento en el que se encuentran en el punto de máxima energía en el camino desde reactivos a productos y que apenas dura un femtosegundo, la milbillonésima parte de un segundo.

Un mapa que es además interactivo en el sentido de que relaciona los cambios que sufre la molécula con los movimientos de la proteína que la alberga. La relevancia del estudio desarrollado por investigadores de la Universitat Jaume I de Castellón y la Universitat de València, le ha valido la portada de la prestigiosa revista Nature Chemistry, que hasta la fecha únicamente ha publicado 27 artículos con participación de científicos españoles.

La simulación de los procesos de catálisis a través de supercomputadores ha permitido conocer cómo evoluciona durante el proceso la enzima.

“Si hacemos un símil con un mapa cartográfico, en un eje tendríamos una coordenada que representa la molécula que se está transformando y en el otro eje lo que se representa es lo que cambia la proteína que alberga y modifica esta molécula. Combinando esos datos puedes hacer una estimación cuantitativa de la flexibilidad de la proteína, cuánto se deforma, cuánta energía necesitas para deformar esa proteína para que genere la reacción que buscas, etc.”, explica en la nota de prensa Vicent Moliner, coordinador del grupo de Bioquímica Computacional de la UJI que ha desarrollado el proyecto en colaboración con el Grupo de Investigación de Efectos del Medio de la Universidad de Valencia, dirigido por Iñaki Tuñón. En la investigación también han participado José Javier Ruiz y Sergio Martí, de la UJI, y Rafael García-Meseguer, de la UV.

Hasta la fecha se podía tener información sobre la estructura inicial y final de la proteína, pero no se sabía cómo era en el estado de transición, en el denominado “punto de máxima energía”, que marca el nivel más alto de la barrera para pasar de un punto a otro.

“Conocer cómo evoluciona la proteína a medida que la reacción tiene lugar es ir un paso más allá, porque la proteína o determinados aminoácidos de la proteína también están participando de forma sincrónica con la rotura y formación de enlaces durante ese proceso que está siendo catalizado”, explica Moliner.

Aprovechando que en estas fechas se cumple el 60 aniversario de la primera ascensión documentada al Everest, el catedrático de Química Física de la UJI establece un símil con la montaña, donde para pasar de un valle a otro has de conocer el punto más elevado por el que has de pasar, “en los valles la situación es estable, esas moléculas son estables y se pueden estudiar con técnicas experimentales (resonancia magnética nuclear, difracción de rayos X, etc.), pero las que están en el punto de máxima energía, en el punto más alto, están durante muy poco tiempo, y hasta ahora no se habían podido estudiar. Si conoces lo alta que es la barrera y cómo es, entonces puedes controlarla, intentar bajarla o incluso buscar un camino alternativo”.

Las enzimas

Las enzimas son catalizadores que permiten que una reacción química que transcurre a una velocidad muy baja, y que en condiciones ambientales normales sería incluso prácticamente imposible, se produzca a gran velocidad.

En la industria para provocar estas reacciones se recurre a las altas temperaturas o altas presiones, lo que supone un elevado coste energético y repercusiones medioambientales.

La biotecnología permite desarrollar biocatalizadores que generen estas reacciones de forma más económica, eficiente y sostenible. “Si somos capaces de sintetizar un catalizador para que las reacciones que requieren altas temperaturas o presiones tengan lugar en condiciones naturales, a temperatura ambiente, supondría un gran ahorro económico y energético”, resalta el investigador.

En los seres vivos, las enzimas posibilitan ir de un punto a otro por un camino mucho más fácil. “Reacciones que se producen en los seres vivos en minutos o segundos, sin enzimas tardarían el tiempo equivalente a la vida de la Tierra, billones de años”, señala.

En el campo de la medicina, tanto el desarrollo de nuevos catalizadores como el de inhibidores que bloqueen la acción de estas enzimas resultan claves. “La quimioterapia, por ejemplo, lo que hace es bloquear las enzimas que favorecen la reproducción de células malignas, pero con unos importantes efectos secundarios. Un mayor conocimiento de las enzimas puede permitir bloquearlas de forma más selectiva y eficiente”, resalta Moliner.

El objetivo del grupo de investigación de Bioquímica Computacional de la Jaume I pasa por seguir avanzando en el mayor conocimiento de las enzimas y de los procesos de catálisis ya que, como dice Moliner, “si conoces su funcionamiento estás en una posición privilegiada para controlar la mayoría de los procesos químicos”.

Referencia bibliográfica:

Rafael García-Meseguer, Sergio Martí, J. Javier Ruiz-Pernía, Vicent Moliner & Iñaki Tuñón. Studying the role of protein dynamics in an SN2 enzyme reaction using free-energy surfaces and solvent coordinates. Nature Chemistry (2013) DOI:10.1038/nchem.1660.


Martes, 2 de Julio 2013
UJI/T21
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