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Un superordenador resuelve la incógnita de las cáscaras de huevo

Ha descubierto el papel de una proteína clave en la formación del cascarón


Dos universidades inglesas han unido sus fuerzas para revelar cómo se crea la cáscara del huevo. Con ayuda de una herramienta informática de gran alcance llamada “metadinámica” y del superordenador nacional del Reino Unido, el equipo ha descubierto el papel de una proteína clave en la formación de un cascarón de huevo de la noche a la mañana. El descubrimiento podría suponer un paso importante en el diseño de nuevos métodos artificiales de cristalización. Por Elena Higueras.




Mark Rodger y David Quigley. Fuente: Universidad de Warwick
Mark Rodger y David Quigley. Fuente: Universidad de Warwick
Desde hace tiempo los científicos de todo el mundo ya sospechaban que una proteína conocida como ovocleidina-17 (OC-17) debía desempeñar un papel importante en la formación de la cáscara de huevo. Esta proteína se encuentra en la sección intramineral del cascarón de huevo de la gallina común y es la más abundante en la fase inicial de calcificación. Los resultados de diversos experimentos de laboratorio demostraron que parecía influir en la transformación del carbonato de calcio (CaCO 3) en cristales de calcita.

Siguiendo con estas pesquisas, un equipo de investigación compuesto por científicos de las universidades inglesas de Warwick y Sheffield, liderado por Mark Rodger y David Quigley, se ha valido de la capacidad de la supercomputación para crear una simulación informática que reproduce el comportamiento de la proteína implicada en la formación del cascarón del huevo, según un comunicado de la citada universidad al que se ha referido asimismo Science Daily.

“Metadinámica” y supercomputación

Los investigadores británicos unieron la eficiencia de una herramienta informática de gran alcance llamada metadinámica a la capacidad del superordenador nacional del Reino Unido, situado en Edimburgo, para solucionar la gran incógnita de la formación del huevo.

Para uno de los padres de la idea, David Quigley, del Departamento de Física y Centro de Computación Científica de la Universidad de Warwick, la metadinámica es interesante porque “amplia las simulaciones convencionales de dinámica molecular (MD) y funciona particularmente bien para el muestreo de las transiciones entre estados desordenados y ordenados de la materia".

Gracias a esta técnica, los científicos fueron capaces de crear simulaciones que muestran exactamente cómo la proteína, unida al carbonato de calcio, aflora usando dos tipos de residuos de arginina (arginina es uno de los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas), localizados en dos lazos de la proteína, creando un abrazo químico literal a las nanopartículas de carbonato de calcio.

Sujeta bajo esa forma, la OC-17 reacciona animando a las nanopartículas de carbonato de calcio a transformarse en "cristales de calcita" que forman el núcleo de pequeños cristales que pueden seguir creciendo por su cuenta. Sin embargo, los investigadores también advirtieron que ese abrazo químico no siempre funcionaba. A veces la proteína solo parecía separarse de la nanopartícula o ser desadsorbida (retirada de su superficie).

Por otra parte, el proceso no obtiene los mismos resultados con todos los tamaños de nanopartículas, como reconoce en el comunicado el profesor Mark Rodger, del Departamento de Química y el Centro de Computación Científica de la Universidad de Warwick: “Con las nanopartículas más grandes que hemos examinado encontramos que los puntos de unión para este abrazo químico eran los mismos que en las nanopartículas más pequeñas, pero la unión era mucho más débil. Además, en las simulaciones que realizamos, con las nanopartículas más pequeñas la proteína nunca fue desadsorbida, pero con las más grandes si sucedió. Sin embargo, en cada caso, la desadsorción ocurrió durante o después de la nucleación de la calcita", es decir, en el comienzo de un cambio de estado.

Por lo tanto, los investigadores británicos han dado con un proceso que permite el reciclado altamente eficiente de la proteína ovocleidina OC-17. En efecto, esta actúa como un catalizador de la sujeción a partículas de carbonato cálcico para reactivar la formación de cristales, y luego se adormece cuando el núcleo de cristal es lo suficientemente grande para crecer por sus propios medios, facilitando la rápida creación de un día para otro de un cascarón de huevo. Con los ojos puestos en el futuro, los científicos creen que este avance ayudará a promover y controlar las formas artificiales de cristalización.


Elena Higueras
Martes, 13 de Julio 2010
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Nota

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1.Publicado por Vic el 13/07/2010 15:52
Pienso que tambien podria ayudar a solucionar el problema de la osteoporosis.

2.Publicado por lin el 28/07/2010 08:20
hola, lei el articulo me parece muy interesante debido a que determinar el momento y lugar exacto del inico de una cristalizacion s un punto a favor para acelerar una reaccion y ademas saber q esta s mediada por proteinas s aun mas interesant... muxas graxias por el informe.

3.Publicado por Genjuro el 02/08/2010 19:45
Qué gran descubrimiento!!!, ahora ya sabemos cómo cristaliza la cáscara de un huevo, temía morir sin que alguien lo hubiera descubierto.

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